ГК Эльф – отзывы, фото, цены, телефон и адрес – Строительство – Нижний Новгород
+7 (831) 411-50-… — показать
/Нет отзывовЗакроется через 8 ч. 30 мин.
Вы владелец?
Телефон
+7 (831) 411-50-… — показать +7 (800) 100-60-… — показатьСообщите, что нашли номер на Зуне — компании работают лучше, если знают, что вы можете повлиять на их рейтинг Дозвонились?
— Нет: неправильный номер / не ответили
— Да, все хорошо
Спасибо!
до м. Заречная — 3.1 км
Проложить маршрут
На машине, пешком или на общественном транспорте… — показать как добраться
- Вы владелец?
- Получить доступ
- Получить виджет
- Сообщить об ошибке
Специалисты ГК Эльф
Работаете здесь или знаете кто здесь работает? Добавьте специалиста, и он появится здесь, а еще в каталоге специалистов.
Похожие строительство
Часто задаваемые вопросы о ГК Эльф
- 📍 По какому адресу находится ГК Эльф?
Адрес организации: Россия, Нижний Новгород, Удмуртская, 41Б.
- ☎️ Какой номер телефона у ГК Эльф?
С компанией можно связаться по телефону +7 (831) 411-50-15.
- 🕖 По какому графику работает это заведение?
org/Answer”> График приёма посетителей следующий: Пн-пт: 08:00 – 17:00. - ⭐ Как посетители Zoon.ru оценивают это заведение?
В среднем компания оценивается клиентами на 1. Вы можете оставить свои впечатления о ГК Эльф!
- ✔️ Можно ли доверять информации, размещённой на данной странице?
Zoon.ru делает всё возможное, чтобы размещать максимально точную и свежую информацию о заведениях. Если вы видите неточность и/или являетесь владельцем этого заведения, то можете воспользоваться формой обратной связи.
Средняя оценка – 1,0 на основании 1 оценки
Группа Компаний Эльф, Нижний Новгород, 8-800-100-60-20, Удмуртская, 41 к1
Оценка:
Рейтинг 0.
0
, голосов 0
Группа Компаний Эльф, ООО Группа Компаний Эльф работает по адресу Удмуртская 41 к1 в Нижнем Новгороде, почтовый индекс 603034. Основная область деятельности “Оборудование, инструмент” и “Сантехника, Санфаянс”. Рабочий телефон для связи 8-800-100-60-20
, официальный сайт http://n-novgorod.elfgroup.ru. График работы Пн-Пт 08:00-17:00, Сб, Вс выходной. Если вы добираетесь общественным транспортом, то ближайшая остановка Авторынок находится в 285 метрах. Пока клиенты не оставляли отзывов, но вы можете оставить первый отзыв.
Факс:
Не предоставлен
E-mail:
Деятельность:
Сантехника, Санфаянс в Нижнем Новгороде
Системы отопления, водоснабжения, канализации в Нижнем Новгороде
Насосное оборудование в Нижнем Новгороде
| Пн | Вт | Ср | Чт | Пт | Сб | Вс |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 08:00 17:00 | 08:00 17:00 | 08:00 17:00 | 08:00 17:00 | 08:00 17:00 | – | – |
| Перерыв | ||||||
| – | – | – | – | – | – | – |
Сейчас в Нижнем Новгороде – 08:31,
Четверг, в это время
“Группа Компаний Эльф”
работает
. | ||||||
Мы рекомендуем позвонить по телефону
8-800-100-60-20 чтобы узнать актуальное время работыОстановки:
Остановка Авторынок – 285 м
Остановка Посёлок Сортировочный – 433 м
Остановка Улица Путейская – 604 м
Похожие места в Нижнем Новгороде
Obi, Нижний Новгород
Автодом, Нижний Новгород
НАРТИ, Нижний Новгород
В других городах
Группа Компаний Эльф, Волгоград
Волгоград, Кабардинская, 70, 1 этаж
+7 (8442) 55-00-10
Группа Компаний Эльф, Воронеж
Воронеж, Урывского, 4Б, 2 этаж
+7 (473) 260-46-22
Группа Компаний Эльф, Екатеринбург
Екатеринбург, Сортировочная, 22, 210 офис; 2 этаж
+7 (343) 379-04-04
Влияние электромагнитных полей диапазона Шумана на компоненты окислительно-восстановительного метаболизма растений пшеницы и гороха
1..jpg)
Lennick C., Cochemé H.M. Окислительно-восстановительный метаболизм: АФК как специфические молекулярные регуляторы передачи сигналов и функций клеток. Мол. Клетка. 2021; 81: 3691–3707. doi: 10.1016/j.molcel.2021.08.018. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
2. Чжао Ю., Ян Ю., Лоскальцо Дж. Глава восемнадцатая. Оценка метаболического профиля живых клеток в реальном времени с помощью генетически кодируемых сенсоров NADH. Методы Энзимол. 2014;542:349–367. doi: 10.1016/B978-0-12-416618-9.00018-2. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
3. Мандал М., Саркар М., Хан А., Бисвас М., Маси А., Раквал Р., Агравал Г.К., Шривастава А., Саркар А. Активные формы кислорода (АФК) и активные формы азота (АФК) в растениях – поддержание структурной индивидуальности и функциональной смеси. Доп. Окислительно-восстановительный рез. 2022;5:100039. doi: 10.1016/j.arres.2022.100039. [CrossRef] [Google Scholar]
4. Месснер К.Р., Имлей Дж.А. Выявление первичных участков образования супероксида и перекиси водорода в аэробной дыхательной цепи и сульфитредуктазного комплекса Кишечная палочка .
Дж. Биол. хим. 1999; 274:10119–10128. doi: 10.1074/jbc.274.15.10119. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
5. Чоудхури С., Панда П., Саху Л., Панда С.К. Сигнализация активных форм кислорода у растений в условиях абиотического стресса. Сигнал завода. Поведение 2013;8:23681. doi: 10.4161/psb.23681. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
6. Hancock J.T., Desikan R., Neill S.J. Роль активных форм кислорода в клеточных сигнальных путях. Биохим. соц. Транс. 2001;29: 345–350. doi: 10.1042/bst02
. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]7. Quan L.-J., Zhang B., Shi W.-W., Li H.-Y. Перекись водорода в растениях: универсальная молекула сети активных форм кислорода. Дж. Интегр. биол. растений 2008; 50: 2–18. doi: 10.1111/j.1744-7909.2007.00599.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
8. Liu N., Lin Z., Guan L., Gaughan G., Lin G. Антиоксидантные ферменты регулируют активные формы кислорода во время удлинения стручка у Pisum sativum и 9.
0009 Капуста китайская . ПЛОС ОДИН. 2014;9:e87588. doi: 10.1371/journal.pone.0087588. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
9. Дель Рио Л.А. ROS и RNS в физиологии растений: обзор. Дж. Эксп. Бот. 2015;66:2827–2837. doi: 10.1093/jxb/erv099. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
10. Туркан И. АФК и РНС: ключевые сигнальные молекулы в растениях. Дж. Эксп. Бот. 2018;69:3313–3315. doi: 10.1093/jxb/ery198. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
11. Ван С.-С., Хан Дж.-Г. Изменения содержания пролина, активности и активных изоформ антиоксидантных ферментов у двух сортов люцерны в условиях солевого стресса. Агр. науч. Китай. 2009; 8: 431–440. doi: 10.1016/S1671-2927(08)60229-1. [CrossRef] [Google Scholar]
12. Джанеро Д.Р. Реактивность малонового диальдегида и тиобарбитуровой кислоты как диагностические показатели перекисного окисления липидов и пероксидативного повреждения тканей. Свободный Радик. биол. Мед. 1990; 9: 515–540.
doi: 10.1016/0891-5849(90)
13. Davey M.W., Stals E., Panis B., Keulemans J., Swennen R.L. Высокопроизводительное определение малонового диальдегида в тканях растений. Анальный. Биохим. 2005; 347: 201–207. doi: 10.1016/j.ab.2005.09.041. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
14. NavariIzzo F., Quatacci M.F., Sgherri C.L.M. Генерация супероксида в связи с обезвоживанием и регидратацией. Биохим. соц. Транс. 1996; 24:447–450. doi: 10.1042/bst0240447. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
15. Игодаро О.М., Акинлое О.А. Антиоксиданты первой линии защиты – супероксиддисмутаза (SOD), каталаза (CAT) и глутатионпероксидаза (GPX): их фундаментальная роль во всей системе антиоксидантной защиты. Алекс. Дж. Мед. 2018; 54: 287–293. doi: 10.1016/j.ajme.2017.09.001. [CrossRef] [Google Scholar]
16. Гусейнова И.М., Алиева Д.Р., Алиев Дж.А. Субклеточная локализация и реакции изоформ супероксиддисмутазы у местных сортов пшеницы в условиях постоянной почвенной засухи.
Завод Физиол. Биохим. 2014;81:54–60. doi: 10.1016/j.plaphy.2014.01.018. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
17. Николлс П. Классическая каталаза: древняя и современная. Арка Биохим. Биофиз. 2012; 525:95–101. doi: 10.1016/j.abb.2012.01.015. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
18. Витлекенс Х., Инц Д., Ван Монтегю М., Ван Кэмп В. Каталазы в растениях. Мол. Порода. 1995; 1: 207–228. doi: 10.1007/BF02277422. [CrossRef] [Google Scholar]
19. Mhamdi A., Queval G., Chaouch S., Vanderauwera S., Van Breusegem F., Noctor G. Функция каталазы в растениях: фокус на мутантах Arabidopsis как стресс- мимические модели. Дж. Эксп. Бот. 2010;61:4197–4220. doi: 10.1093/jxb/erq282. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
20. Palma J.M., Mateos R.M., Lopez-Jaramillo J., Rodríguez-Ruiz M., González-Gordo S., Lechuga-Sancho A.M., Corpas FJ Растительные каталазы как NO и Н 2 S цели. Редокс Биол. 2020;34:101525. doi: 10.1016/j.redox.2020.101525. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
21.
Bowler C., Van Montagu M., Inze D. Супероксиддисмутаза и стрессоустойчивость. Анну. Преподобный Завод Физиол. Завод Мол. биол. 1992; 43:83–116. doi: 10.1146/annurev.pp.43.060192.000503. [CrossRef] [Google Scholar]
22. Мхамди А., Ноктор Г., Бейкер А. Растительные каталазы: пероксисомальные окислительно-восстановительные защитники. Арка Биохим. Биофиз. 2012; 525:181–194. doi: 10.1016/j.abb.2012.04.015. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
23. Garcia R., Kaid N., Vignaud C., Nicolas J. Очистка и некоторые свойства каталазы из зародышей пшеницы ( Triticum aestivum L.) J. Agric. Пищевая хим. 2000;48:1050–1057. doi: 10.1021/jf990933i. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
24. Тьяги С., Шумайла, Мадху, Сингх К., Упадхьяй К.С. Молекулярная характеристика выявила роль каталаз в условиях абиотического и мышьякового стресса у мягкой пшеницы ( Triticum aestivum L.) J. Hazard. Матер. 2021;403:123585. doi: 10.1016/j.jhazmat.2020.123585. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
25.
Isin S.H., Allen R.D. Выделение и характеристика кДНК каталазы гороха. Завод Мол. биол. 1991; 17: 1263–1265. doi: 10.1007/BF00028744. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
26. Corpas FJ, Palma JM, Sandalio LM, López-Huertas E., Romero-Puertas M.C., Barroso JB, Del Río L.A. Очистка каталазы из пероксисом листьев гороха: идентификация пять различных изоформ. Свободный Радик. Рез. 1999; 31: 235–241. doi: 10.1080/10715769
1561. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
27. Becana M., Moran J.F., Iturbe-Ormaetxe I. Железозависимое образование свободных радикалов кислорода в растениях, подвергающихся стрессу окружающей среды: токсичность и антиоксидантная защита. Растительная почва. 1998; 3: 137–147. doi: 10.1023/A:1004375732137. [CrossRef] [Google Scholar]
28. Ву Г., Вилен Р., Робертсон А., Густа Л. Выделение, хромосомная локализация и дифференциальная экспрессия митохондриальных генов супероксиддисмутазы марганца и хлоропластной меди/цинка супероксиддисмутазы в пшенице.
Завод Физиол. 1999;120:513–520. doi: 10.1104/стр.120.2.513. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
29. Corpas FJ, Barroso JB, Del Rio LA Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в растительных клетках. Тенденции Растениевод. 2001; 8: 145–150. doi: 10.1016/S1360-1385(01)01898-2. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
30. Кирова Е., Печева Д., Симова-Стойлова Л. Реакция озимой пшеницы на засуху: защита от окислительного стресса и эффект мутагенеза. Акта Физиол. Растение. 2021;43:8. doi: 10.1007/s11738-020-03182-1. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
31. Войтыла Л., Гарнчарска М., Залевски Т., Беднарски В., Ратайчак Л., Юрга С. Сравнительное исследование распределения воды, продукции свободных радикалов и активации антиоксидантного метаболизма в прорастающих семенах гороха. J. Физиол растений. 2006; 163:1207–1220. doi: 10.1016/j.jplph.2006.06.014. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
32. Бела К.
, Бангаш С., Риязуддин А.К., Чизар Дж. Растительные глутатионпероксидазы: антиоксидантные ферменты в реакциях растений на стресс и толерантность. J. Физиол растений. 2017; 176:113–126. дои: 10.1007/978-3-319-66682-2_5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
33. Стефани С., Чанг Ю.П., Гнанасекаран А., Эса Н.М., Чарльз Гнанарадж К. Изучение супероксиддисмутазы (СОД) из растений для улучшения здоровья млекопитающих. Дж. Функц. Еда. 2020;68:103917. doi: 10.1016/j.jff.2020.103917. [CrossRef] [Google Scholar]
34. Pilla A., Fitzsimmons R., Muehsam D., Wu J., Rohde C., Casper D. Электромагнитные поля как первый мессенджер в биологической передаче сигналов: применение к кальмодулин-зависимой передаче сигналов в восстановление тканей. Биохим. Биофиз. Акта. 2011; 1810:1236–1245. doi: 10.1016/j.bbagen.2011.10.001. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
35. Ошман Дж. Л. Энергетическая медицина: Научные основы. 2-е изд. Эльзивье; Амстердам, Нидерланды: 2016. с. 392. [Google Scholar]
36.
Ван Х., Чжан С. Магнитные поля и активные формы кислорода. Междунар. Дж. Мол. науч. 2017;18:2175. doi: 10.3390/ijms18102175. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
37. Сарраф М., Катариа С., Таймурья Х., Сантос Л.О., Менегатти Р.Д., Джайн М., Ихтишам М., Лю С. Магнитное поле (MF) применения в растениях: обзор. Растения. 2020;9:1139. doi: 10.3390/plants9091139. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
38. Виан А., Дэвис Э., Гендро М., Бонне П. Реакция растений на высокочастотные электромагнитные поля. Биомед Рез. Междунар. 2016;2016:1830262. doi: 10.1155/2016/1830262. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
39. Хайнорузи А., Ваеззаде М., Ганати Ф., Джамнежад Х., Нахидиан Б. Стимулирование роста и снижение окислительного стресса у проростков кукурузы путем сочетание геомагнитного и слабого электромагнитного полей. J. Физиол растений. 2011; 168:1123–1128. doi: 10.1016/j.jplph.2010.12.003. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
40.
Sahebjamei H., Abdolmaleki P., Ghanati F. Влияние магнитного поля на активность антиоксидантных ферментов клеток табака, культивируемых в суспензии. Биоэлектромагнетизм. 2007; 28:42–47. doi: 10.1002/bem.20262. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
41. Цифра М., Аполлонио Ф., Либерти М., Гарсия-Санчес Т., Мир Л.М. Возможные молекулярные и клеточные механизмы в основе биоэффектов атмосферного электромагнитного поля. Междунар. Дж. Биометеорол. 2021; 65: 59–67. doi: 10.1007/s00484-020-01885-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
42. Шайн М.Б., Гурупрасад К.Н. Влияние предпосевной обработки семян стационарным магнитным полем на рост, активные формы кислорода и фотосинтез кукурузы в полевых условиях. Акта Физиол. Растение. 2012; 34: 255–265. doi: 10.1007/s11738-011-0824-7. [CrossRef] [Google Scholar]
43. Слепцов И.В., Шашурин М.М., Журавская А.Н. Кратковременное воздействие постоянного магнитного поля на физиологические, морфологические и биохимические характеристики Саженцы Amaranthus retroflexus , Agastache rugosa и Thlaspi arvense .
Русь. J. Физиол растений. 2019;66:95–101. doi: 10.1134/S1021443718050151. [CrossRef] [Google Scholar]
44. Сердюков Ю.А., Новицкий Ю.И. Влияние слабого постоянного магнитного поля на активность антиоксидантных ферментов в проростках редьки. Русь. J. Физиол растений. 2013;60:69–76. doi: 10.1134/S1021443713010068. [CrossRef] [Google Scholar]
45. Чакмак Т., Чакмак З.Е., Думлупинар Р., Текинай Т. Анализ апопластной и симпластной антиоксидантной системы в листьях шалота: воздействие слабого статического электрического и магнитного поля. J. Физиол растений. 2012;169: 1066–1073. doi: 10.1016/j.jplph.2012.03.011. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
46. Ван Х.Ю., Цзэн Х.Б., Го С.Ю., Ли З.Т. Влияние магнитного поля на систему антиоксидантной защиты рециркуляционной культивируемой Chlorella vulgaris. Биоэлектромагнетизм. 2008; 29:39–46. doi: 10.1002/bem.20360. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
47. Миттлер Р. Окислительный стресс, антиоксиданты и стрессоустойчивость.
Тенденции Растениевод. 2002; 7: 405–410. doi: 10.1016/S1360-1385(02)02312-9. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
48. Либофф А.Р. В кн.: Ионно-циклотронный резонанс в биологических системах: экспериментальные данные. Биологические эффекты электромагнитных полей Биологические эффекты электромагнитных полей: механизмы, моделирование, биологические эффекты, терапевтические эффекты, международные стандарты, критерии воздействия. Ставрулакис П., редактор. Спрингер; Берлин/Гейдельберг, Германия: 2003 г. [(по состоянию на 1 июня 2022 г.)]. стр. 76–113. Доступно в Интернете: https://link.springer.com/book/10.1007/978-3-662-06079-7 [Google Scholar]
49. Леднев В.В. Возможный механизм воздействия слабых магнитных полей на биологические системы. Биоэлектромагнетизм. 1991; 12:71–75. doi: 10.1002/bem.2250120202. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
50. Биньи В.Н. Интерференция квантовых состояний ионов в белке объясняет эффекты слабого магнитного поля в биосистемах. Электро Маг.
1997; 16: 203–214. doi: 10.3109/1536837970
53. [CrossRef] [Google Scholar]
51. Gilroy S., Białasek M., Suzuki N., Górecka M., Devireddy A., Karpiński S., Mittler R. ROS, кальций и электрические сигналы: ключевые медиаторы быстрого системная сигнализация у растений. Завод Физиол. 2016; 171:1606–1615. doi: 10.1104/стр.16.00434. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
52. Ян Т., Пувайя Б.В. Гомеостаз перекиси водорода: активация каталазы растений кальцием/кальмодулином. проц. Натл. акад. науч. США. 2002;99:4097–4102. doi: 10.1073/pnas.052564899. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
53. Афиянти М., Чен Х.Дж. Активность каталазы модулируется кальцием и кальмодулином в отделенных зрелых листьях сладкого картофеля. J. Физиол растений. 2014; 171:35–47. doi: 10.1016/j.jplph.2013.10.003. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
54. Эльхалель Г., Прайс К., Фикслер Д., Шайнберг А. Кардиозащита от стрессовых состояний слабыми магнитными полями в диапазоне резонанса Шумана.
науч. Отчет 2019; 9:1645. doi: 10.1038/s41598-018-36341-z. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
55. Tang J.-Y., Yeh T.-W., Huang Y.-T., Wang M.-H., Jang L. -С. Воздействие электромагнитных полей крайне низкой частоты на раковые клетки B16F10. Электромагн. биол. Мед. 2019;38:149–157. doi: 10.1080/15368378.2019.1591438. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
56. Половинкина Е.О., Кальясова Е.А., Синицина Ю.В., Веселов А.П. Влияние слабых импульсных магнитных полей на перекисное окисление липидов и активность компонентов антиоксидантного комплекса в хлоропластах гороха. Русь. J. Физиол растений. 2011;58:1069–1073. doi: 10.1134/S102144371106015X. [CrossRef] [Google Scholar]
57. Санта-Крус Д.М., Пасиенца Н.А., Зилли К.Г., Томаро М.Л., Балештрассе К.Б., Яннарелли Г.Г. Оксид азота индуцирует специфические изоформы антиоксидантных ферментов в листьях сои, подвергнутых усиленному ультрафиолетовому облучению. Дж. Фотохим. Фотобиол. Б. 2014; 141:202–209.
. doi: 10.1016/j.jphotobiol.2014.09.019. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
58. Шишова М.Ф., Емельянов В.В. Протеом и липидом мембран растительных клеток в процессе развития. Русь. J. Физиол растений. 2021; 68: 800–817. doi: 10.1134/S1021443721050162. [CrossRef] [Google Scholar]
59. Феки К., Камун Ю., Махмуд Р.Б., Фархат-Хемахем А., Гаргури А., Брини Ф. Множественная устойчивость к абиотическому стрессу трансформантов дрожжевых клеток и трансгенного Arabidopsis растения, экспрессирующие новую каталазу твердой пшеницы. Завод Физиол. Биохим. 2015;97:420–431. doi: 10.1016/j.plaphy.2015.10.034. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
60. Mouritsen H., Ritz T. Магниторецепция и ее использование в навигации птиц. Курс. мнение Нейробиол. 2005; 15: 406–414. doi: 10.1016/j.conb.2005.06.003. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
61. Сухов В., Сухова Е., Синицына Ю., Громова Е., Мшенская Н., Рябкова А., Ильин Н., Воденеев В., Мареев Е., Прайс С. Влияние магнитного поля с резонансными частотами Шумана на фотосинтетические световые реакции у пшеницы и гороха.
Клетки. 2021;10:149. doi: 10.3390/cells10010149. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
62. Кумар Г.М., Ноулз Н.Р. Изменения перекисного окисления липидов и липолитической активности ферментов, поглощающих свободные радикалы, при старении и прорастании семенных клубней картофеля (Solanum tuberosum). Завод Физиол. 1993; 102: 115–124. doi: 10.1104/стр.102.1.115. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
63. Giannopolitis C.N., Ries S.K. Супероксиддисмутазы: I. Возникновение у высших растений. Завод Физиол. 1977;59:309–314. doi: 10.1104/стр.59.2.309. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
64. Паттерсон Б.Д., Пейн Л.А., Чен Ю.З., Грэм Д. Ингибитор каталазы, индуцированной холодом у чувствительных к холоду растений. Завод Физиол. 1984; 76: 1014–1018. doi: 10.1104/стр.76.4.1014. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
65. Биттнер Н., Трауер-Кизилельма У., Хилкер М. Ранняя защита растений от нападения насекомых: участие активных форм кислорода в реакциях растений на яйца насекомых показания Планта.
2017;245:993–1007. doi: 10.1007/s00425-017-2654-3. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
66. Лоури О.Х., Роузбро Н.Дж., Фарр А.Л., Рэндалл Р.Дж. Измерение белка с помощью фенольного реагента Фолина. Дж. Биол. хим. 1951; 193: 265–275. doi: 10.1016/S0021-9258(19)52451-6. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
67. Дэвис Б. Дж. Дисковый электрофорез. II. Метод и применение к белкам сыворотки крови человека. Анна. Н. Я. акад. науч. 1964; 121: 404–427. doi: 10.1111/j.1749-6632.1964.tb14213.x. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
68. Шривалли Б., Ханна-Чопра Р. Индукция новых изоформ ферментов супероксиддисмутазы и каталазы во флаговом листе пшеницы во время монокарпического старения. Биохим. Биофиз. Рез. коммун. 2001; 288:1037–1042. doi: 10.1006/bbrc.2001.5843. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
69. Folch J., Lees M., Sloane-Stanley G.H. Простой метод выделения и очистки общих липидов из тканей животных. Дж. Биол. хим. 1957; 226: 497–509. doi: 10.1016/S0021-9258(18)64849-5.
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
70. Вителло Ф., Занетта Ж.-П. Тонкослойная хроматография фосфолипидов. Ж. Хроматогр. А. 1978; 166: 637–640. doi: 10.1016/S0021-9673(00)95654-1. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Новые комплексы оксидованадия с редокс-активными R-миановыми и R-биановыми лигандами: синтез, структура, редокс- и каталитические свойства
1. Лясковский В., де Брюин Б. Редокс-нон -Innocent Ligands: новые универсальные инструменты для управления каталитическими реакциями. Катал. 2012;2:270–279. doi: 10.1021/cs200660v. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
2. Пранит В.К.К., Рингенберг М.Р., Уорд Т.Р. Редокс-активные лиганды в катализе. Ангью. хим. Междунар. Эд. 2012;51:10228–10234. doi: 10.1002/anie.201204100. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
3. Deibel N., Schweinfurth D., Hohloch S., Fiedler J., Sarkar B. Донорно-акцепторные системы Pt(ii) и окислительно-восстановительная реактивность по отношению к малым молекулам . хим.
коммун. 2012;48:2388–2390. doi: 10.1039/C2CC15245B. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
4. Sanz C., Ferguson M., McDonald R., Patrick B.O., Hicks R.G. Классические и неклассические окислительно-восстановительные реакции комплексов Pd(ii), содержащих редокс-активные лиганды. хим. коммун. 2014;50:11676–11678. дои: 10.1039/C4CC04863F. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
5. Хейдук А.Ф., Заркеш Р.А., Нгуен А. Разработка катализаторов для переноса нитрена с использованием металлов раннего перехода и редокс-активных лигандов. неорг. хим. 2011;50:9849–9863. doi: 10.1021/ic200911b. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
6. Каим В. Проявления поведения невинных лигандов. неорг. хим. 2011;50:9752–9765. doi: 10.1021/ic2003832. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
7. McKinnon M., Ngo K.T., Sobottka S., Sarkar B., Ertem M.Z., Grills D.C., Rochford J. Синергетическое окислительно-восстановительное взаимодействие металлов и лигандов для электрокаталитического CO 2 Восстановление, вызванное окислительно-восстановительной парой на основе лиганда в трикарбонильных комплексах Mn и Re.
Металлоорганические соединения. 2018;38:1317–1329. doi: 10.1021/acs.organomet.8b00584. [CrossRef] [Google Scholar]
8. Rajabimoghadam K., Darwish Y., Bashir U., Pitman D., Eichelberger S., Siegler M.A., Swart M., Garcia-Bosch I. Каталитическое аэробное окисление спиртов медью Комплексы, содержащие редокс-активные лиганды с перестраиваемыми Н-связывающими группами. Варенье. хим. соц. 2018;140:16625–16634. doi: 10.1021/jacs.8b08748. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
9. Dinda S., Genest A., Rösch N. O 2 Активация и каталитическое окисление спирта комплексами Re с окислительно-восстановительно-активными лигандами: исследование механизма DFT. Катал. 2015;5:4869–4880. doi: 10.1021/acscatal.5b00509. [CrossRef] [Google Scholar]
10. Вилла М., Мизель Д., Хильдебрандт А., Рагайни Ф., Шааршмидт Д., фон Вангелин А.Дж. Синтез и катализ редокс-активных бис(имино)аценафтеновых (БИАН) комплексов железа. ChemCatChem. 2017;9:3203–3209. doi: 10.
1002/cctc.201700144. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
11. Федушкин И.Л., Ямбулатов Д.С., Скатова А.А., Баранов Е.В., Демешко С., Богомяков А.С., Овчаренко В.И., Зуева Е.М. Иттербиевые и европиевые комплексы редокс-активных лигандов: поиск редокс-изомерии. неорг. хим. 2017;56:9825–9833. doi: 10.1021/acs.inorgchem.7b01344. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
12. Федушкин И.Л., Маслова О.В., Морозов А.Г., Дечерт С., Демешко С., Мейер Ф. Истинная окислительно-восстановительная изомерия в редкоземельно-металлическом комплексе. Ангью. хим. Междунар. Эд. 2012;51:10584–10587. doi: 10.1002/anie.201204452. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
13. Leung D.H., Ziller J.W., Guan Z. Аксиальные донорные лиганды: новая стратегия катализа полимеризации олефинов на поздних переходных металлах. Варенье. хим. соц. 2008; 130:7538–7539. дои: 10.1021/ja8017847. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
14. Федушкин И.Л., Маслова О.В., Баранов Е., Шавырин А. Окислительно-восстановительная изомерия в лантаноидном комплексе [(dpp-Bian)Yb(DME)(μ-Br)]2 (dpp-Bian = 1,2-бис[(2,6-диизопропилфенил)имино]аценафтен) Inorg.
2s. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
15. Тан С., Хуан Ю.-Т., Лю Х., Лю Р.-З., Шен Д.-С., Лю Н., Лю Ф.-С. Комплексы α-гидроксиимина палладия: синтез, молекулярная структура и их активность в отношении реакции кросс-сочетания Сузуки-Мияуры. Дж. Органомет. хим. 2013; 729: 95–102. doi: 10.1016/j.jorganchem.2013.01.018. [CrossRef] [Google Scholar]
16. Федушкин И.Л., Лукоянов А.Н., Баранов Е. Комплексы лантана с дииминовым лигандом в трех различных окислительно-восстановительных состояниях. неорг. хим. 2018;57:4301–4309. doi: 10.1021/acs.inorgchem.7b03112. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
17. Федушкин И.Л., Скатова А.А., Чудакова В.А., Фукин Г.К. Четырехступенчатое восстановление dpp-биана металлическим натрием: кристаллические структуры натриевых солей моно-, ди-, три- и тетраанионов dpp-биана. Ангью. хим. Междунар. Эд. 2003;42:3294–3298. doi: 10.1002/anie.200351408. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
18.
Бендикс Дж., Кларк К.М. Делокализация и валентная таутомерия в трис(иминосемихиноновых) комплексах ванадия. Ангью. хим. Междунар. Эд. 2016;55:2748–2752. doi: 10.1002/anie.201510403. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
19. Кларк К.М., Бендикс Дж., Хейдук А.Ф., Циллер Дж.В. Синтез и характеристика нейтрального трис(иминосемихинонового) комплекса титана с редокс-активными лигандами. неорг. хим. 2012;51:7457–7459. doi: 10.1021/ic301059p. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
20. Фоменко И.С., Гущин А.Л., Шульпина Л.С., Иконников Н.С., Абрамов П.А., Ромашев Н.Ф., Порываев А.С., Шевелева А.М., Богомяков А.С., Шмелев Н.Ю., и др. . Новый комплекс оксидованадия(iv) с лигандом BIAN: синтез, строение, окислительно-восстановительные свойства и каталитическая активность. Новый J. Chem. 2018;42:16200–16210. дои: 10.1039/C8NJ03358G. [CrossRef] [Google Scholar]
21. Абрамов П.А., Дмитриев А.А., Холин К., Грицан Н., Кадыров М.К., Гущин А., Соколов М.Н. Исследование механизма электрохимического восстановления [(dpp-bian)Re(CO)3Br] с использованием in situ ЭПР-спектроскопии и вычислительной химии.
Электрохим. Акта. 2018; 270: 526–534. doi: 10.1016/j.electacta.2018.03.111. [CrossRef] [Google Scholar]
22. Williams B.S., Leatherman M.D., White P.S., Brookhart M. Реакции винилацетата и винилтрифторацетата с катионными дииминовыми Pd(II) и Ni(II) алкильными комплексами: выявление проблем, связанных с Сополимеризация этих мономеров с этиленом. Варенье. хим. соц. 2005; 127:5132–5146. дои: 10.1021/ja045969с. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
23. Romain C., Rosa V., Fliedel C., Bier F., Hild F., Welter R., Dagorne S., Avilés T. Высокоактивные алкилкатионы цинка для контролируемой и бессмертной полимеризации с раскрытием кольца ε-капролактона. Далтон Транс. 2012;41:3377–3379. doi: 10.1039/c2dt12336c. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
24. Amoroso F., Zangrando E., Carfagna C., Müller C., Vogt D., Hagar M., Ragaini F., Milani B. Каталитическая активность или стабильность: Дилемма синтеза поликетонов, катализируемого палладием. Далтон Транс. 2013;42:14583–14602.
дои: 10.1039/c3dt51425k. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
25. Чериан А.Е., Роуз Дж.М., Лобковский А.Е.Б., Коутс Г.В. AC2-симметричный, живой α-диимин Ni(II) катализатор: региоблок-сополимеры из пропилена. Варенье. хим. соц. 2005; 127:13770–13771. doi: 10.1021/ja0540021. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
26. Flapper J., Reek J.N.H. Шаблонная инкапсуляция пиридил-биановых комплексов палладия: перестраиваемые катализаторы для сополимеризации СО/4-трет-бутилстирола. Ангью. хим. Междунар. Эд. 2007;46:8590–8592. doi: 10.1002/anie.200703294. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
27. Li L., Gomes C., Gomes P., Duarte M.T., Fan Z. Новые тетрадентатные N,N,N,N-хелатирующие α-дииминовые лиганды и соответствующие им комплексы цинка и никеля: синтез, характеристика и испытания в качестве катализаторов полимеризации олефинов. Далтон Транс. 2011;40:3365–3380. doi: 10.1039/c0dt01308k. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
28. Темпель Д.Дж., Джонсон Л.К., Хафф Р.
Л., Уайт П.С., Брукхарт М. Механистические исследования полимеризации олефинов, катализируемой Pd(II)-α-диимином1. Варенье. хим. соц. 2000;122:6686–6700. дои: 10.1021/ja000893м. [CrossRef] [Google Scholar]
29. Роуз Дж.М., Чериан А.Е., Коутс Г.В. Живая полимеризация α-олефинов с катализатором α-диимина Ni(II): образование четко определенных сополимеров этилена и пропилена посредством контролируемого движения по цепи. Варенье. хим. соц. 2006; 128:4186–4187. doi: 10.1021/ja058183i. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
30. Лукоянов А.Н., Уливанова Е.А., Разборов Д.А., Хризанфорова В.В., Будникова Ю.Х., Макаров С., Румянцев Р., Кетков С.Ю., Федушкин И.Л. Одноэлектронное восстановление 2-моно(2,6-диизопропилфенилимино)аценафтен-1-она (dpp-mian) Chem. Евро. Дж. 2019;25:3858–3866. doi: 10.1002/chem.201805427. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
31. Разборов Д.А., Лукоянов А.Н., Баранов Е., Федушкин И.Л. Присоединение фенилацетилена к магниевому комплексу моноиминоаценафтенона (дпп-миан) Dalton Trans.
2015;44:20532–20541. doi: 10.1039/C5DT03174E. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
32. Разборов Д.А., Лукоянов А.Н., Москалев М.В., Баранов Е., Федюшкин И.Л. Комплексы галлия с аценафтен-1-имино-2-оном: синтез и реакционная способность. Русь. Дж. Коорд. хим. 2018;44:380–387. doi: 10.1134/S1070328418060040. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
33. Бхаттачарджи Дж., Сачдева М., Банерджи И., Панда Т.К. Катализируемая цинком реакция гуанилирования аминов карбодиимидами/изоцианатом, приводящая к образованию производных гуанидинов/мочевины. Дж. Хим. науч. 2016; 128: 875–881. doi: 10.1007/s12039-016-1096-y. [CrossRef] [Google Scholar]
34. Анга С., Рей С., Нактоде К., Пал Т., Панда Т.К. Синтезы и твердотельные структуры комплексов цинка (II) с би-дентатными N-(арил)имино-аценаптеноновыми (Ar-BIAO) лигандами. Дж. Хим. науч. 2015; 127:103–113. дои: 10.1007/s12039-014-0756-з. [CrossRef] [Google Scholar]
35. Анга С., Пол М., Нактоде К., Котталанка Р.К., Панда Т.
К. Комплексы кобальта (II) и меди (I) жесткого бидентатного [N-(2,6-диизопропилфенил)имино]аценаптенонового лиганда: синтез и структурные исследования. З. Фюр Анорг. И всег. хим. 2012; 638:1311–1315. doi: 10.1002/zaac.201200189. [CrossRef] [Google Scholar]
36. Анга С., Пал Т., Котталанка Р.К., Пол М., Панда Т.К. Синтез и структура димерных комплексов цинка, поддерживаемых несимметричным жестким бидентатным иминоаценаптеноновым лигандом. Может. хим. Транс. 2013;1:105–115. дои: 10.13179/canchemtrans.2013.01.02.0019. [CrossRef] [Google Scholar]
37. Кэррингтон С.Дж., Чакраборти И., Масчарак П.К. Исключительно быстрое высвобождение CO из трикарбонильного комплекса марганца (i), полученного из бис (4-хлорфенилимино) аценафтена, под воздействием видимого света. Далтон Транс. 2015;44:13828–13834. doi: 10.1039/C5DT01007A. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
38. Хазари А.С., Рэй Р., Хок А., Лахири Г.К. Электронная структура и мультикаталитические свойства редокс-активных бис(арилимино)аценафтеновых (БИАН) комплексов рутения.
неорг. хим. 2016;55:8160–8173. doi: 10.1021/acs.inorgchem.6b01280. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
39. Хазари А.С., Дас А., Рэй Р., Агарвала Х., Маджи С., Мобин С.М., Лахири Г.К. Настраиваемые электрохимические и каталитические характеристики комплексов рутения, полученных из BIAN и BIAO. неорг. хим. 2015;54:4998–5012. doi: 10.1021/acs.inorgchem.5b00615. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
40. Bristow S., McAvilley S.C., Clegg W., Collison D. Получение и характеристика тиомочевинных комплексов ванадия (IV): кристаллическая структура дихлорбис-(1, 3-диметилимидазолидин-2-тион)-оксованадий(IV) Многогранник. 1989;8:87–90. doi: 10.1016/S0277-5387(00)86383-4. [CrossRef] [Google Scholar]
41. Грей Б.М., Гектор А.Л., Левасон В., Рейд Г., Вебстер М., Чжан В., Юра М. Синтез, спектроскопическая и структурная характеристика ванадия (IV) и оксованадия ( IV) комплексы с донорными лигандами мышьяка. Многогранник. 2010;29:1630–1638. doi: 10.1016/j.poly.2010.02.003. [CrossRef] [Google Scholar]
42.
Фоменко И.С., Михайлов А.А., Воробьев В., Куратьева Н.В., Костин Г.А., Шаниэль Д., Надолинный В.А., Гущин А.Л. Растворные и твердотельные светоиндуцированные превращения в гетерометаллическом ванадий-рутении нитрозильный комплекс. Дж. Фотохим. Фотобиол. Хим. 2021;407:113044. doi: 10.1016/j.jphotochem.2020.113044. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
43. Фоменко И.С., Винсендо С., Манури Э., Поли Р., Абрамов П.А., Надолинный В.А., Соколов М.Н., Гущин А.Л. Комплекс оксидованадия(IV) с 4,4′-ди-трет-бутил-2, 2′-бипиридиновый лиганд: синтез, структура и катализируемое эпоксидирование циклооктена. Многогранник. 2020;177:114305. doi: 10.1016/j.poly.2019.114305. [CrossRef] [Google Scholar]
44. Фоменко И.С., Гущин А.Л. Моно- и биядерные комплексы металлов 5 группы с дииминовыми лигандами: синтез, реакционная способность и перспективы применения. Русь. хим. Ред. 2020; 89: 966–998. дои: 10.1070/RCR4949. [CrossRef] [Google Scholar]
45. Фоменко И.С., Гущин А.Л., Абрамов П.
А., Соколов М.Н., Шульпина Л.С., Иконников Н.С., Кузнецов М.Л., Помбейро А.Ю.Л., Козлов Ю.Н., Шульпин Г.Б. Новые комплексы оксидованадия(IV) с 2,2′-бипиридиновыми и 1,10-фенатролиновыми лигандами: синтез, структура и высокая каталитическая активность в реакциях окисления алканов и спиртов пероксидами. Катализаторы. 2019;9:217. doi: 10.3390/catal
17. [CrossRef] [Академия Google]
46. Фоменко И.С., Надолинный В.А., Ефимов Н.Н., Коковкин В.В., Гущин А.Л. Биядерный комплекс оксидованадия(IV) с мостиковым хлоранилатным лигандом: синтез и магнитные свойства. Русь. Дж. Коорд. хим. 2019;45:776–781. doi: 10.1134/S1070328419110022. [CrossRef] [Google Scholar]
47. Фоменко Ю.С., Гущин А.Л., Ткачев А.В., Васильев Э.С., Абрамов П.А., Надолинный В.А., Сыроквашин М.М., Соколов М.Н. Первые комплексы оксидованадия, содержащие хиральные производные дигидрофенантролина и диазафлуорена. Многогранник. 2017;135:96–100. doi: 10.1016/j.poly.2017.07.003. [CrossRef] [Google Scholar]
48.
Sutton D., Einstein F.W.B., Enwall E., Morris D.M. Кристаллическая и молекулярная структура и колебательный спектр тринитрат-ацетонитрильного комплекса оксида ванадия(V), VO(NO 3 ) 3 .CH 3 CN. неорг. хим. 1971; 10: 678–686. doi: 10.1021/ic50098a005. [CrossRef] [Google Scholar]
49. Цучида Э. Моноядерные комплексы оксованадия (III–V) и их линейные сборки, несущие лиганды с тетрадентатными основаниями Шиффа: структура и реакционная способность в качестве многоэлектронных окислительно-восстановительных катализаторов. Координ. хим. 2003; 237:213–228. doi: 10.1016/S0010-8545(02)00251-5. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
50. Sun Q., Wang Y., Yuan D., Yao Y., Shen Q. Комплексы циркония, стабилизированные бис(фенолято)лигандами с аминным мостиком, в качестве прекатализаторов для межмолекулярных реакций гидроаминирования. Далтон Транс. 2015;44:20352–20360. doi: 10.1039/C5DT02643A. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
51. Schmiege B.
M., Carney M.J., Small B.L., Gerlach D.L., Halfen J.A. Альтернативы пиридиндииминовым лигандам: синтезы и структуры комплексов металлов, поддерживаемых донорно-модифицированными ?-дииминовыми лигандами. Далтон Транс. 2007: 2547–2562. дои: 10.1039/B702197F. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
52. Ковач Дж., Перальта М., Бреннессел В., Джонс В.Д. Синтез и рентгеноструктурная характеристика замещенных арилиминов. Дж. Мол. Структура 2011; 992:33–38. doi: 10.1016/j.molstruc.2011.02.027. [CrossRef] [Google Scholar]
53. Janiak C. Критический отчет о π–π-стекинге в комплексах металлов с ароматическими азотсодержащими лигандами. Дж. Хим. соц. Далтон Транс. 2000: 3885–3896. doi: 10.1039/b003010o. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
54. Круз-Кабеса А., Бернштейн Дж. Конформационный полиморфизм. хим. 2013; 114:2170–2191. doi: 10.1021/cr400249d. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
55. Xu S.-Y., Chen X.-M., Huang L.-C., Li F., Gao W. Хлориды ванадия, поддерживаемые BIAN (BIAN = бис(арилимо)-аценафтеновые) лиганды: синтез, характеристика и катализ полимеризации этилена.
Многогранник. 2019; 164: 146–151. doi: 10.1016/j.poly.2019.01.041. [CrossRef] [Google Scholar]
56. Разборов Д.А., Лукоянов А., Макаров В.М., Самсонов М., Федушкин И.Л. Комплексы галлия(III), сурьмы(III), титана(IV) и кобальта(II) с аценафтенхинонимином. Русь. хим. Бык. 2015;64:2377–2385. doi: 10.1007/s11172-015-1166-1. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
57. Кабанос Т.А., Керамидас А., Папайоанноу А., Терзис А. Модельные исследования ванадий-белковых взаимодействий: синтез и рентгеноструктурные исследования мер-[VOCl3(Hpycan)] и [VOCl2(Ch4CN)(Hpycan) ] {Hpycan = N-(2-нитрофенил)пиридин-2-карбоксамид} Inorg. хим. 1994; 33: 845–846. doi: 10.1021/ic00083a002. [CrossRef] [Google Scholar]
58. Зефиров Ю.В., Зоркий П.М. Новые применения радиусов Ван-дер-Ваальса в химии. Русь. хим. 1995; 64:415–428. doi: 10.1070/RC1995v064n05ABEH000157. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
59. Preuss F., Hornung G., Frank W. Komplexbildung des tert-Butyliminovanadium(V)-trichlorids mit O-Donor-Liganden.
З. Фюр Анорг. И всег. хим. 1995; 621: 1663–1671. doi: 10.1002/zaac.19956211009. [CrossRef] [Google Scholar]
60. Ромашев Н.Ф., Гущин А.Л., Фоменко И.С., Абрамов П.А., Мирзаева И.В., Компаньков Н.Б., Кальный Д.Б., Соколов М.Н. Новый металлоорганический комплекс родия (I) с лигандом dpp-bian: синтез, структура и окислительно-восстановительное поведение. Многогранник. 2019;173:114110. doi: 10.1016/j.poly.2019.114110. [CrossRef] [Google Scholar]
61. Гущин А.Л., Ромашев Н.Ф., Шмакова А.А., Абрамов П.А., Рыжиков М.Р., Фоменко И.С., Соколов М.Н. Новый редокс-активный комплекс родия(iii) с бис(арилимино)аценафтеновым лигандом: синтез, структура и электрохимические исследования. Менделеевская коммуна. 2020;30:81–83. doi: 10.1016/j.mencom.2020.01.027. [CrossRef] [Google Scholar]
62. Bader R.F.W. Квантовая теория строения молекул и ее приложения. хим. 1991; 91:893–928. doi: 10.1021/cr00005a013. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
63. Бонди А. Ван дер Ваальс Объемы и радиусы металлов в ковалентных соединениях.
Дж. Физ. хим. 1966; 70: 3006–3007. doi: 10.1021/j100881a503. [CrossRef] [Google Scholar]
64. Espinosa E., Molins E., Lecomte C. Прочность водородных связей, выявленная топологическим анализом экспериментально наблюдаемых электронных плотностей. хим. физ. лат. 1998; 285:170–173. doi: 10.1016/S0009-2614(98)00036-0. [CrossRef] [Google Scholar]
65. Байков С.В., Филимонов С.И., Рожков А.В., Новиков А.С., Ананьев И.В., Иванов Д.М., Кукушкин В.Ю. Обратные сэндвич-структуры из взаимодействия между C···dz2[M] и взаимодействиями галогенных связей, направленными атомами неподеленной пары и π-дырок. Кристалл. Рост Des. 2019;20:995–1008. doi: 10.1021/acs.cgd.9b01334. [CrossRef] [Google Scholar]
66. Каткова С.А., Михердов А.С., Кинжалов М.А., Новиков А.С., Золотарев А.А., Боярский В.П., Кукушкин В.Ю. (Изоцианогруппа π-дырка)⋅⋅⋅[d-M II ] Взаимодействие (изоцианид)[M II ] комплексов, в которых положительно заряженные металлические центры (d 8 -M=Pt, Pd) действуют как нуклеофилы.
хим. Евро. Дж. 2019; 25:8590–8598. doi: 10.1002/chem.201
7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
67. Рожков А.В., Крыкова М.А., Иванов Д.М., Новиков А.С., Синельщикова А.А., Волостных М.В., Коновалов М.А., Григорьев М.С., Горбунова Ю.Г., Кукушкин В.Ю. Обратные ареновые сэндвич-структуры на основе π-дырок⋅⋅⋅[M II ] (d 8 M=Pt, Pd) Взаимодействия, в которых положительно заряженные металлические центры играют роль нуклеофила. Ангью. хим. Междунар. Эд. 2019; 58: 4164–4168. doi: 10.1002/anie.201814062. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
68. Рожков А., Новиков А.С., Иванов Д.М., Болотин Д.С., Бокач Н.А., Кукушкин В.Ю. Слабые взаимодействия, определяющие структуру, с 1,4-дииодтетрафторбензолом превращают одномерные массивы частиц [MII(acac)2] в трехмерные сети. Кристалл. Рост Des. 2018;18:3626–3636. doi: 10.1021/acs.cgd.8b00408. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
69. Иванов Д., Кирина Ю.В., Новиков А.С., Старова Г., Кукушкин В.Ю. Эффективный π-стекинг с бензолом обеспечивает двумерную сборку транс-[PtCl 2 (p-CF 3 C 6 H 4 CN) 2 ] J.
Mol. Структура 2016;1104:19–23. doi: 10.1016/j.molstruc.2015.09.027. [CrossRef] [Google Scholar]
70. Contreras-Garcia J., Johnson E.R., Keinan S., Chaudret R., Piquemal J.-P., Beratan D., Yang W. NCIPLOT: программа для построения графика нековалентного взаимодействия Регионы. Дж. Хим. Теория вычисл. 2011;7:625–632. doi: 10.1021/ct100641a. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
71. Джонсон Э.Р., Кейнан С., Мори-Санчес П., Контрерас-Гарсия Дж., Коэн А., Ян В. Выявление нековалентных взаимодействий. Варенье. хим. соц. 2010; 132:6498–6506. дои: 10.1021/ja100936w. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
72. Шульпин Г.Б., Аттанасио Д., Субер Л. Эффективность H 2 O 2 Окисление алканов и аренов в алкилпероксиды и фенолы Катализируется системой ванадат-пиразин-2-карбоновая кислота. Дж. Катал. 1993; 142: 147–152. doi: 10.1006/jcat.1993.1196. [CrossRef] [Google Scholar]
73. Левицкий М.М., Биляченко А.
Н., Шульпин Г.Б. Окисление соединений C-H пероксидами, катализируемое многоядерными комплексами переходных металлов в Si- или Ge-сесквиоксановых каркасах: обзор. Дж. Органомет. хим. 2017; 849–850: 201–218. doi: 10.1016/j.jorganchem.2017.05.007. [CrossRef] [Google Scholar]
74. Кириллов А.М., Шульпин Г.Б. Пиразинкарбоновая кислота и аналоги: высокоэффективные сокатализаторы в окислении органических соединений, катализируемом комплексами металлов. Координ. хим. 2013; 257:732–754. doi: 10.1016/j.ccr.2012.090,012. [CrossRef] [Google Scholar]
75. Шульпин Г.Б., Шульпина Л.С. Ванадиевый катализ. Королевское химическое общество; Лондон, Великобритания: 2020. Реагент ванадат-пиразинкарбоновая кислота-пероксид водорода и аналогичные системы для эффективного окисления пероксидами; стр. 72–76. Глава 4. [CrossRef] [Google Scholar]
76. Шульпин Г.Б., Козлов Ю.Н., Шульпина Л.С., Петровский П.В. Окисление алканов и спиртов перекисью водорода, катализируемое комплексом Os 3 (CO) 10 (мкГн) 2 .
заявл. Органомет. хим. 2010; 24:464–472. doi: 10.1002/aoc.1641. [CrossRef] [Google Scholar]
77. ШульПин Г.Б. Катализируемое металлами окисление углеводородов в растворах: драматическая роль добавок: обзор. Дж. Мол. Катал. Хим. 2002; 189:39–66. doi: 10.1016/S1381-1169(02)00196-6. [CrossRef] [Google Scholar]
78. Шульпин Г.Б., Козлов Ю.Н., Шульпина Л.С. Металлокомплексы, содержащие редокс-активные лиганды, в процессах окисления углеводородов и спиртов: обзор. Катализаторы. 2019;9:1046. doi: 10.3390/catal9121046. [CrossRef] [Google Scholar]
79. Stoll S., Schweiger A. EasySpin, комплексный программный пакет для спектрального моделирования и анализа в ЭПР. Дж. Магн. Резон. 2006; 178:42–55. doi: 10.1016/j.jmr.2005.08.013. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
80. Программа сбора, сокращения и исправления данных. Оксфордская дифракция Ригаку; Оксфорд, Великобритания: 2015 г. CrysAlisPro 1.171.38.46. [Google Scholar]
81. SAINT, Программа сокращения и исправления данных.
Брукер AXS; Мэдисон, Висконсин, США: 2014. [Google Scholar]
82. Краузе Л., Хербст-Ирмер Р., Шелдрик Г.М., Сталке Д. Сравнение серебряных и молибденовых микрофокусных рентгеновских источников для определения структуры монокристаллов. Дж. Заявл. Кристаллогр. 2015;48:3–10. doi: 10.1107/S1600576714022985. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
83. Clark R.C., Reid J.S. Аналитический расчет поглощения в многогранных кристаллах. Акта Кристаллогр. Разд. Найдено. Доп. 1995; 51: 887–897. doi: 10.1107/S0108767395007367. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
84. Шелдрик Г.М. SHELXT — Интегрированное определение пространственной группы и кристаллической структуры. Акта Кристаллогр. Разд. Найдено. Доп. 2015;71:3–8. doi: 10.1107/S2053273314026370. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
85. Шелдрик Г.М. Уточнение кристаллической структуры с помощью SHELXL. Акта Кристаллогр. Разд. C Структура. хим. 2015;71:3–8. doi: 10.1107/S2053229614024218.